CANSIZ ATOMLARI PROTEİNLERE
DÖNÜŞTÜREN
KUSURSUZ YARATILIŞ
ŞUURSUZ ATOMLARIN İNŞA ETTİĞİ YETENEKLİ PROTEİNLER 
PROTEİNLERİN GÖREVLERİNE UYGUN KUSURSUZ YARATILIŞLARI 
AMİNO ASİTLERDEKİ DÜZEN 
PROTEİNLERDE NEDEN DOĞADAKİ 200 AMİNO ASİTTEN SADECE 20 TANESİ KULLANILIR? 
CANLI YAPILARDAKİ PROTEİNLER SADECE SOL-ELLİ AMİNO ASİTLERDEN MEYDANA GELİR 
AMİNO ASİTLERİN DİZİLİMİNDEKİ PLAN 
AMİNO ASİTLERİ BİRLEŞTİREN ÖZEL BAĞLAR 
AMİNO ASİTLERİ BİRBİRLERİNE BAĞLAYAN KÖPRÜ: PEPTİD BAĞI 
YERYÜZÜNDE CANLILIK NASIL OLUŞTU 
PROTEİNLERİN DÖRT FARKLI YAPISI 
PROTEİNLERİN PRİMER YAPISI: AMİNO ASİT DİZİLİMİ 
PROTEİNLERİN SEKONDER YAPISI: SARMAL VE TABAKALI YAPI 
PROTEİNLERİN TERSİYER YAPISI 
BAĞLARIN KUVVETİ EN UYGUN ŞEKİLDE OLMALIDIR 
PROTEİNİN ÜÇ BOYUTLU YAPISI KUSURSUZ BİR YARATILIŞIN ESERİDİR 
PROTEİNLERİN KUATERNER YAPISI: BİRLEŞİK PROTEİNLER 
PROTEİNLERDE NEDEN DOĞADAKİ 200 AMİNO ASİTTEN
SADECE
20 TANESİ KULLANILIR?

Soldaki resim: "a-heliks" özelliğine sahip yan zinciri olan amino
asit zinciri
Alttaki resim: "ß-tabaka" özelliğine
sahip yan zinciri olan amino asit zinciri
 |
Doğada 200'ün üzerinde amino asit bulunmaktadır. Teorik
olarak doğada bulunması beklenen amino asit sayısı ise
bu sayıdan çok daha fazladır. İnsan vücudunda dahi,
proteinlerde kullanılanların dışında birçok amino asit
vücudun metabolik fonksiyonlarında kullanılmaktadır.
Peki proteinler, yanıbaşlarında başka amino asitler
bulunmasına rağmen neden özellikle bu 20 amino asiti
seçmektedirler?
Bu sorunun cevabını proteinlerin yapılarından ve fonksiyonlarından
yola çıkarak verebiliriz. Çünkü yaşam için gerekli olan
proteinler görevlerini yerine getirebilmek için belirli
özelliklere sahip olmalıdırlar ve onlara bu özelliklerini
sağlayan en önemli unsurlardan biri amino asitlerdir.
Örneğin amino asitlerden bir bölümünün hidrofobik, yani
suyu iten bir özellik taşıyan yan zincirlere sahip olması
şarttır. Ve bu yan zincirler çok büyük olmamalıdır,
yoksa onları proteinin içine paket ederek yerleştirmek
imkansızlaşır.

Bu şekilde kolajen proteininin
amino asit yapısı görülmektedir. Şekilde de görüldüğü
gibi, her üç amino asitten biri glisindir. (Gly)
Glisin küçük olması nedeniyle kolajenin yapısı
için en uygun amino asittir.
|
Bir kısım amino asitin yan zincirlerinin " heliks"
ve " tabaka" oluşumları olarak bilinen iki özelliğe
sahip olmaları gerekir. Çünkü bu özellikler sayesinde
protein üç boyutlu şeklini alabilmektedir ve bunlar,
bu proteinin işlevini görebilmesi için gerekli olan
özelliklerdir.
Yapılan incelemeler sonucunda, proteinlerde kullanılan
20 amino asitin birçoğunun hidrofobik yan zincirleri
olduğunu, yarısının a-heliks ve yarısının da b-tabaka
özelliklerine sahip oldukları görülmüştür.
Bu 20 amino asitin özelliklerini tek tek incelediğimizde
de neden proteinler için özel olarak seçilmiş olduklarını
anlayabiliriz. Örneğin en küçük ve en basit amino asit
olan glisin bile en önemli proteinlerden biri olan kolajen
proteininde çok önemli bir göreve sahiptir. Kolajeni
oluşturan her üç amino asitten biri glisindir ve küçük
boyutları kolajen molekülünün tasarımında önemli bir
rol oynar. Çünkü bu amino asit, proteini oluşturan zincirlerin
birarada sıkıca bükülmelerini sağlar. Bu kolajen liflerinin
gerilme direncini arttırır. Bilindiği gibi, kolajen
lifleri çelikten daha güçlü bir gerilme direncine sahiptirler.
Eğer bu proteinin yapımında glisin yerine daha uzun
yan zincirli başka bir amino asit kullanılsaydı, kolajen
lifleri bu kadar fazla gerilme direncine sahip olamazlardı.
Aynı zamanda, glisin olmasaydı, kolajen lifleri canlıların
hücrelerini birbirine yapıştıracak güce de sahip olamazlardı.
Yukarıda kısaca anlatıldığı gibi, proteinleri oluşturan
20 amino asitin, doğada bulunan 200 amino asitin arasından
seçilmelerinde bir bilinç ve plan vardır. Eğer bu seçim
rastgele olsaydı, hayatın devamı için gereken proteinler
asla oluşamazlardı. Tek bir amino asitin olması gerekenden
farklı olması, hayati bir fonksiyonun çökmesi anlamına
geleceği için canlılıktan sözetmek de mümkün olmazdı.
Görüldüğü gibi, canlılığın her aşamasında bilinçli
bir tasarım ve akılcı bir seçim ve düzen vardır.
|