CANSIZ ATOMLARI PROTEİNLERE
DÖNÜŞTÜREN KUSURSUZ YARATILIŞ

ŞUURSUZ ATOMLARIN İNŞA ETTİĞİ YETENEKLİ PROTEİNLER
PROTEİNLERİN GÖREVLERİNE UYGUN KUSURSUZ YARATILIŞLARI
AMİNO ASİTLERDEKİ DÜZEN
PROTEİNLERDE NEDEN DOĞADAKİ 200 AMİNO ASİTTEN SADECE 20 TANESİ KULLANILIR?
CANLI YAPILARDAKİ PROTEİNLER SADECE SOL-ELLİ AMİNO ASİTLERDEN MEYDANA GELİR
AMİNO ASİTLERİN DİZİLİMİNDEKİ PLAN
AMİNO ASİTLERİ BİRLEŞTİREN ÖZEL BAĞLAR
AMİNO ASİTLERİ BİRBİRLERİNE BAĞLAYAN KÖPRÜ: PEPTİD BAĞI
YERYÜZÜNDE CANLILIK NASIL OLUŞTU
PROTEİNLERİN DÖRT FARKLI YAPISI
PROTEİNLERİN PRİMER YAPISI: AMİNO ASİT DİZİLİMİ
PROTEİNLERİN SEKONDER YAPISI: SARMAL VE TABAKALI YAPI
PROTEİNLERİN TERSİYER YAPISI
BAĞLARIN KUVVETİ EN UYGUN ŞEKİLDE OLMALIDIR
PROTEİNİN ÜÇ BOYUTLU YAPISI KUSURSUZ BİR YARATILIŞIN ESERİDİR
PROTEİNLERİN KUATERNER YAPISI: BİRLEŞİK PROTEİNLER

PROTEİNLERİN TERSİYER YAPISI

Proteinler sekonder yapılarında aldıkları şekilden sonra bükülmeye, katlanmaya ve ani dönüşlerle yeni şekiller oluşturmaya başlarlar. Bu şekilde proteinlerin tersiyer yapısı oluşur.

Proteinler sekonder yapılarında aldıkları şekilden sonra birbirlerine yaklaşan veya uzaklaşan amino asitlerin etkisiyle bükülmeye, katlanmaya ve bazen de ani dönüşler yaparak yepyeni şekiller almaya başlarlar. Ve bu şekilde, proteinin işlevi için son derece önemli olan üç boyutlu şekli meydana getirirler. Bu bükülme ve katlanmanın nedeni amino asitlerin yan zincirlerinin arasındaki etkileşimlerdir. Peki bu etkileşimler sonucu bütün canlı sistemlerin çalışabilmesi için bu kadar önemli olan bükülme işlemi nasıl gerçekleşir?

Proteinlerdeki amino asitlerin yan zincirleri bazı etkiler sonucu birbirlerini çekerler veya iterler. Bu çekme ve itme hareketinin oluşumunda beş önemli etken rol oynar. Bu beş etki, hidrojen bağları, disülfit bağlar, iyonik bağlar, Vander Walls Kuvvetleri ve yan zincirlerin diğer etkileşimleri kutupsal ve kutupsal olmayan etkiler olarak özetlenebilir.

Bu özel bağlar sayesinde, amino asitlerin bazı bölümleri birbirlerine yaklaşır, amino asit zinciri kendi üzerine katlanır, proteinlerin belirli zamanlama ve açılarla bükülmeleri sağlanır, protein molekülünün üç boyutlu yapısı kararlı kalır ve hücre dışındaki ortamda çözülmesi engellenir.

Yapılan deneyler bu bağların çok kritik öneme sahip olduklarını göstermiştir. Çünkü bu bağların her biri protein molekülü boyunca farklı bölgelerde ön plana çıkarak proteinin tam istenilen şekle bürünmesini sağlarlar. Örneğin bir proteinin sadece belirli bölgelerinde oluşan disülfit bağları o bölgelerde özel bir bükülme sağlayacaktır; hem de tam o bölgede ihtiyaç duyulduğu kadar... Aynı şekilde diğer kuvvetler de proteinin belirli amino asit bölgelerinde belirli zamanlamalarla faaliyet göstererek zincirin bazı kısımlarının birbirinden uzaklaşmasına, bazı kısımlarının da yaklaşmasına neden olacaktır. Bir proteinin olması gereken şeklindeki bükülmeler ve kıvrılmalardan herhangi birinin olmaması, bu proteini işe yaramaz hale getirecektir.